Związki azotu na maturze z chemii: aminokwasy, peptydy i formy jonowe

Aminy to pochodne amoniaku, w których jeden, dwa albo trzy atomy wodoru zastąpiono grupami węglowodorowymi. Liczba tych grup przy atomie azotu wyznacza rzędowość aminy, i tu łatwo o pomyłkę, bo rzędowość alkoholu liczy się od atomu węgla, a rzędowość aminy od atomu azotu. Wspólną cechą wszystkich amin jest wolna para elektronowa na atomie azotu. To ona przyłącza proton, dlatego aminy reagują z mocnymi kwasami i tworzą sole, na przykład chlorek metyloamoniowy w reakcji metyloaminy z kwasem solnym. Z takiej soli mocna zasada z powrotem wypiera aminę. Rozpuszczalne w wodzie aminy alifatyczne przyłączają proton także od cząsteczki wody, więc ich roztwory mają odczyn zasadowy, a same są zasadami mocniejszymi od amoniaku. Anilina jest zasadą słabszą nawet od amoniaku, bo wolna para elektronowa jej atomu azotu oddziałuje z pierścieniem aromatycznym. Jej wodny roztwór praktycznie nie zmienia barwy wskaźników, choć z mocnymi kwasami anilina także daje sole. Aminy pierwszorzędowe alifatyczne reagują z kwasem azotowym(III), a jednym z produktów tej reakcji jest gazowy azot.

Amidy mają grupę, w której atom węgla grupy karbonylowej jest połączony bezpośrednio z atomem azotu. Powstają z kwasu karboksylowego albo jego pochodnej oraz amoniaku lub aminy. Wolna para elektronowa azotu oddziałuje tu z grupą karbonylową, dlatego amidy, inaczej niż aminy, praktycznie nie mają właściwości zasadowych. Najważniejszą reakcją amidów w tym dziale jest hydroliza. W środowisku kwasowym daje kwas karboksylowy oraz sól amonową lub sól aminy, w zasadowym sól kwasu karboksylowego oraz amoniak albo aminę, więc produkty zależą od warunków. Szczególnym amidem jest mocznik, czyli diamid kwasu węglowego. Jego hydroliza prowadzi do amoniaku i tlenku węgla(IV), a ogrzewany mocznik przechodzi w biuret. Biuret daje z jonami miedzi(II) w środowisku zasadowym fioletowe zabarwienie i od niego wzięła nazwę reakcja biuretowa.

Aminokwasy łączą w jednej cząsteczce grupę aminową i karboksylową, dlatego reagują zarówno z kwasami, jak i z zasadami. W stanie stałym i w roztworze o pH bliskim punktu izoelektrycznego występują głównie jako jony obojnacze: proton przechodzi z grupy karboksylowej na aminową. W roztworze silnie kwasowym przeważa kation, w silnie zasadowym anion. Punkt izoelektryczny to pH, przy którym ładunek wypadkowy cząsteczek wynosi zero, więc aminokwas nie wędruje w polu elektrycznym do żadnej z elektrod. Wszystkie aminokwasy białkowe poza glicyną mają asymetryczny atom węgla alfa, czyli ten, do którego przyłączona jest grupa aminowa, więc są chiralne. Treonina i izoleucyna mają jeszcze drugi asymetryczny atom węgla w łańcuchu bocznym, dlatego każda z nich ma cztery stereoizomery, a nie dwa. Część zadań opiera się na krzywej miareczkowania: trzeba odczytać, która forma przeważa w danym punkcie wykresu, albo ustalić, w jakiej kolejności formy pojawiają się w miarę dodawania zasady.

Peptydy powstają w kondensacji aminokwasów. Grupa karboksylowa jednego aminokwasu łączy się z grupą aminową następnego, a przy każdym takim połączeniu odłącza się cząsteczka wody. Tak powstaje wiązanie peptydowe, czyli amidowe. Kolejność reszt ma znaczenie: z dwóch różnych aminokwasów można zbudować dwa różne dipeptydy zawierające reszty obu, a jeśli dopuścić połączenie dwóch cząsteczek tego samego aminokwasu, dochodzą jeszcze dwa. Sekwencję zapisuje się od reszty z wolną grupą aminową. Peptyd o łańcuchu otwartym ma o jedno wiązanie peptydowe mniej, niż ma reszt aminokwasowych, a jego całkowita hydroliza zużywa po jednej cząsteczce wody na każde wiązanie. Z tych zależności biorą się zadania rachunkowe w tym dziale: ustalanie liczby reszt albo sekwencji z masy cząsteczki, z ilości wody potrzebnej do hydrolizy czy z produktów hydrolizy częściowej. Do tego dochodzą wzory peptydów, w których trzeba poprawnie połączyć reszty i wskazać asymetryczne atomy węgla.